Biochemische Arbeitstechniken

[lulu]

hey! kann mir jemand dieses bsp bitte erklären?! ich denk anscheinend falsch.

Ein Protein hat seinen IP bei 6,1. Welcher pH-Bereich wäre für eine Trennung
am Kationentauscher günstig.
a. 5,1 – 6,1
b. 4 – 6
c. 6,1 – 7,1
d. 6 – 8

antwort b. sollte richtig sein, meiner meinung nach müsste es aber d. sein. denn ein kationenaustauscher bindet ja kationen, also muss der austauscher negativ geladen sein. negativ sind as bei einehm ph wert über dem ip..

bitte um hilfe! danke =)

und dieses bsp versteh ich gar nicht:

Ein Jod-Isotop mit der Halbwertszeit von 6,5 h wurde zur Markierung eines
Proteins verwendet (spezif. Aktivität = 450.000 cpm/ug). 78 Proben mit je
einem ng Protein werden im Gamma-Counter je 5 Minuten gezählt. Die erste
Probe ergab 480 cpm, wie viele zeigt die letzte Probe.
a. 480
b. 240
c. 390
d. 0,5

b. sollte richtig sein, ich habe aber keine ahnung wieso...

DANKE!

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40 mmol Essigsäure (pKs = 4,76) werden mit 20 mmol NaOH vermischt.
Welcher pH-Wert stellt sich ein? (4,76)

meiner meinung nach müsste der ph: 3,27 sein. denn ph = pks + log (B)/(S) ????????????

78 proben zu je 5 min macht insgesamt 78*5= 390 min / 60min= 6,5h
das heißt, das bei der ersten noch alles vorhanden, bei der letzten probe genau die hälfte zerfallen ist, da 1 halbwertszeit, also is nurmehr die hälfte von 480 = 240 übrig