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Chemische Übungen SS12
der Blindwert hat ja nichts mit dem Titrationsverbrauch zu tun. Der gibt einfach an wie viel HCl du bräuchstest um die komlette KOH zu neutralisieren. Also bei unsererm Beispiel wäre das genau 25ml und von denen Ziehst du dann den HCl verbrauch bei der titration mit der probelösung ab. also wenn du 13ml titriert hast, dann waren noch 13ml KOH da und 12ml wurden für die verseifung gebraucht.

Übrigens sind 13ml schon ein ganzes Randl zuviel. Der wahre wert ist wohl so zwischen 8 und 9ml HCl liegen.
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(17.06.2012, 17:16)rumkugel13 schrieb: der Blindwert hat ja nichts mit dem Titrationsverbrauch zu tun. Der gibt einfach an wie viel HCl du bräuchstest um die komlette KOH zu neutralisieren. Also bei unsererm Beispiel wäre das genau 25ml und von denen Ziehst du dann den HCl verbrauch bei der titration mit der probelösung ab. also wenn du 13ml titriert hast, dann waren noch 13ml KOH da und 12ml wurden für die verseifung gebraucht.

Übrigens sind 13ml schon ein ganzes Randl zuviel. Der wahre wert ist wohl so zwischen 8 und 9ml HCl liegen.

aber je weniger du verbraucht hast, umso größer ist die vz und in folge auch die anzahl der c die du erhältst Sad
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nein, je größer die VZ desto KLEINER die Fettsäuren.

VZ gibt ja an wiel viel KOH man pro G Fett verbraucht. und wenn die FS länger sind ist das TG schwerer, sprich gro Gramm hast du weniger TG.

Ergo brauchst du auch weniger KOH.

ZB: Trilaurin (3x C12) VZ: 263
Trimyristin: (3x C14) VZ: 228
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Hallo Leute! Smile

Kann mir das vielleicht jemand beantworten? Smile

PTC AS: Reaktionsgleichung angeben(das ist klar)-> Wieso führt man diese Derivatisierung durch?? Wieso müssen Peakflächen für die quantitative Bestimmung normiert werden?
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(17.06.2012, 22:16)Ich. schrieb: Hallo Leute! Smile

Kann mir das vielleicht jemand beantworten? Smile

PTC AS: Reaktionsgleichung angeben(das ist klar)-> Wieso führt man diese Derivatisierung durch?? Wieso müssen Peakflächen für die quantitative Bestimmung normiert werden?

Damit du die Zusammensetzung der AS in einem Protein bestimmen kannst, musst du zuerst die Peptidbindungen mittels saurer Hydrolyse (mit HCl) spalten. Danach kannst du das Hydrolysat chromatographisch trennen und somit die AS quantitativ analysieren. Das macht man mit Phenylisothiocyanat (Edman-Reagenz) bei einem pH von 9. Durch die Umsetzung entstehen PTC-AS, welche aufgrund der unterschiedlichen Eigenschaften der Seitenketten getrennt werden können. Die Response der PTC-AS im UV-Detektor ist aber nicht gleich für alle, daher müssen die Peakflächen mittels Vergleichchromatogramm (mit bekannten Konzentrationen der Komponenten) normiert werden.

(17.06.2012, 14:07)bernadette schrieb: Mit Hilfe welcher Reaktion kann man Aminosäuren qualitativ nachweisen? Geben Sie die Formel
von Reagenz und Endprodukt an.

Durch die Umsetzung mit der Trioxo-Verbindung Ninhydrin (und dann DC-Detektion). Beim Erwärmen entsteht eineblau/violette Schiffsche Base. Für die Färbung ist nur das N-Atom verantwortlich, daher variiert der Farbton bei den einzelnen AS.
Reaktionsgleichung hast du auf S.10 von Kurstag 10.
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(18.06.2012, 08:08)inkonhisfingers schrieb:
(17.06.2012, 14:07)bernadette schrieb: Mit Hilfe welcher Reaktion kann man Aminosäuren qualitativ nachweisen? Geben Sie die Formel
von Reagenz und Endprodukt an.

Durch die Umsetzung mit der Trioxo-Verbindung Ninhydrin (und dann DC-Detektion). Beim Erwärmen entsteht eineblau/violette Schiffsche Base. Für die Färbung ist nur das N-Atom verantwortlich, daher variiert der Farbton bei den einzelnen AS.
Reaktionsgleichung hast du auf S.10 von Kurstag 10.

danke für die erklärung! aber welche as können diese reaktion jetzt nicht eingehen?
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Was für Fragen kamen heute zum Zwischentest dran?
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Zeichnen Sie ein Tripeptid:
Lys (Rf 0,13) - Hydroxyprolin (Rf 0,30) - Isoleucin (Rf 0,58)
Reihenfolge der AS entsprechend den Rf-Werten
polarste AS als N-terminale AS -
IST BEI MIR NICHT HYP DIE POLARSTE AUFGRUND DER OH-GRUPPE??
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Hallo kann mir jemand bitte mit beispiel 37/tag 9 helfen? Ich stehe da total auf der Leitung, aber Beispiel 38 hab ich gelöst- die Lösung kann ich als dankeschön schicken :-)

Der Bereich des Molekülions einer Probe erscheint als Gruppe folgender Signale- m/z=112 Int. 100, m/z=113 int 6 m/z=114 int 33, m/z=115 int 2. Welche Aussage über die verbindung können sie auf dieser Grundlage machen?

Danke voraus!!!!
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(18.06.2012, 08:56)bernadette schrieb:
(18.06.2012, 08:08)inkonhisfingers schrieb:
(17.06.2012, 14:07)bernadette schrieb: Mit Hilfe welcher Reaktion kann man Aminosäuren qualitativ nachweisen? Geben Sie die Formel
von Reagenz und Endprodukt an.

Durch die Umsetzung mit der Trioxo-Verbindung Ninhydrin (und dann DC-Detektion). Beim Erwärmen entsteht eineblau/violette Schiffsche Base. Für die Färbung ist nur das N-Atom verantwortlich, daher variiert der Farbton bei den einzelnen AS.
Reaktionsgleichung hast du auf S.10 von Kurstag 10.

danke für die erklärung! aber welche as können diese reaktion jetzt nicht eingehen?

AS mit einer sekundären Aminogruppe können sie nicht eingehen. Also Hydroxyprolin und Prolin (bin mir nicht sicher, ob Cystin da auch miteinbezogen wird), diese reagieren auf eine andere Art und es bildet sich ein gelb/roter Farbstoff.
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(18.06.2012, 10:18)bernadette schrieb: Zeichnen Sie ein Tripeptid:
Lys (Rf 0,13) - Hydroxyprolin (Rf 0,30) - Isoleucin (Rf 0,58)
Reihenfolge der AS entsprechend den Rf-Werten
polarste AS als N-terminale AS -
IST BEI MIR NICHT HYP DIE POLARSTE AUFGRUND DER OH-GRUPPE??

OMG ist diese Frage war heute in der Zwischenprüfung?
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(18.06.2012, 10:39)zk2241 schrieb: Hallo kann mir jemand bitte mit beispiel 37/tag 9 helfen? Ich stehe da total auf der Leitung, aber Beispiel 38 hab ich gelöst- die Lösung kann ich als dankeschön schicken :-)

Der Bereich des Molekülions einer Probe erscheint als Gruppe folgender Signale- m/z=112 Int. 100, m/z=113 int 6 m/z=114 int 33, m/z=115 int 2. Welche Aussage über die verbindung können sie auf dieser Grundlage machen?

Danke voraus!!!!

Du musst solang mit den Elementen rumtun, bis das Richtige rauskommt (oder gibts da nen Trick?).
Bei Chlorbenzen (C6H5Cl) passt m/z= 112 als 100%ig Intensität.
12C *6 + 5* 1+ 35Cl *1 = 112
13C *1 + 12C *5 + 5*1 + 35Cl * 1 = 113
12C * 6 + 5*1 + 37Cl *1 = 114
13C *1 + 12C * 5 + 5*1 + 37Cl *1 = 115

wie du auf die Intensitäten kommst, steht auf S. 12 von Kurstag 9 eh super beschrieben.
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